更新时间：2023-08-30 12:31
竞争性抑制剂是产生竞争性抑制作用的抑制剂。它与被抑制的酶的底物通常有结构上的相似性，能与底物竞相争夺酶分子上的结合位点，从而产生酶活性的可逆的抑制作用。而另一类竞争性抑制剂在化学结构和分子形状上与底物无相似之处，因此并不在活性中心与酶结合，而是在活性中心以外的地方结合。然而一旦结合，酶的构象就发生变化，从而导致活性中心不能再结合底物。同样，若底物先与活性中心结合，就会导致抑制剂结合部位的构象改变，致使抑制剂无法再与酶结合。因此，这一类竞争性抑制剂与底物在和酶结合这一点上也是相互排斥的。
以此方程所作曲线和各参数的值如图1所示：
竞争性抑制作用Ki的求解方法
①从双倒数图计算出表观米氏常数Kmapp，然后代入Kmapp=Km(1+[I]/Ki)可计算出Ki。
②从双倒数图求得各I浓度下的Kmapp值对相应[I]再作图，从再制图的纵截距可直接测得Km，从其横截距可直接测得Ki。
③从不同固定[I]下所作一簇直线的斜率1/S对相应[I]再制图，其纵截距为Km/Vmax，斜率为Km/VmaxKi，横截距即为-Ki。
竞争性抑制剂
④Dixon作图法求Ki值
首先由此查看有关IC50的定义。它的值取决于实验所用的酶和底物浓度，当酶的浓度固定时，IC50值与Ki、Km和 竞争性抑制剂
底物浓度[S]呈如下关系：
根据该方程式，当底物浓度大于Km值时，IC50值高于Ki值，尤其当底物浓度较高时，Ki值偏低更加明显。
竞争性抑制剂的米氏方程亦可写为v=Vmax[S]/(Km(1+[I]/Ki)+[S])