更新时间：2023-07-07 08:31
胃蛋白酶，是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段，主细胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。
1836年，Theodor Schwann在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。
胃中唯一的一种蛋白水解酶。其最适pH值为1.5～2.0。胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸的氨基所组成的肽键。此酶由胃腺的主细胞合成，以酶原颗粒形式分泌，经胃液中盐酸激活后，具有消化蛋白质的能力。药用胃蛋白酶，可以从猪、牛羊胃中提取，用于消化不良。
胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为肽，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。 胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。一般胃酸基础分泌高的疾患，如十二指肠溃疡等，胃蛋白酶活性增高。1836年，索多·施旺（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的物质，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。胃中惟一的一种蛋白水解酶。其最适pH值为1～2。胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸的氨基所组成的肽键。此酶由胃腺的主细胞合成，以酶原颗粒形式分泌，经胃液中盐酸激活后，具有消化蛋白质的能力。药用胃蛋白酶，可以从猪胃中提取，用于消化不良。消化性溃疡禁用此药。
胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键，而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。指由胃腺主细胞分泌的一种分子量为35000的消化酶。该酶是以无活性的胃蛋白酶原分泌，在盐酸的作用下激活为胃蛋白酶。可分解蛋白质中苯丙氨酸或酪氨酸与其他氨基酸形成的肽键，产物为蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。该酶的最适pH为2左右。胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。胃蛋白酶的活性能够被pepstatin所抑制。
胃蛋白酶先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。 在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以
自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后，生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切，将44个氨基酸残基切去，产生更多的胃蛋白酶。这种在没有食物消化时保持酶原形式的机制，避免了过量的胃蛋白酶对胃壁自身进行消化，是一种保护机制。
胃蛋白酶应保存在低温环境中（－20℃至－80℃），以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生；当pH值回到6时，胃蛋白酶的活性即可恢复。
胃内的消化主要是对蛋白质初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白质的作用，但从主细胞分泌出的胃蛋白酶是以无活性的酶原存在，必须依据胃酸激活并提供作用环境，因此盐酸激活胃蛋白质酶原、提供胃蛋白酶作用的酸性环境，是其助消化功能.胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为胨，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。
胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为胨，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。 胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。
一般胃酸基础分泌高的疾患，如十二指肠溃疡等，胃蛋白酶活性增高。
正常值：
基础胃液胃蛋白酶分泌量为84.4±9.72mg酪氨酸/h
最高胃蛋白酶分泌量为190.29±15.31酪氨酸/h（Anson氏法）；420±208kU/L（改良李氏法）。
本品系自猪、羊或牛的胃黏膜中提取制得的胃蛋白酶。 按干燥品计算，每1g中含胃蛋白酶活力不得少于3800单位。
本品应从检疫合格的猪、羊或牛的胃黏膜中提取，所用动物的种属应明确，生产过程应符合现行版《药品生产质量管理规范》的要求。本品为动物来源，工艺中应进行病毒的安全性控制。
本品为白色至淡黄色的粉末，无霉败臭，有引湿性，水溶液显酸性反应。
取本品的水溶液，加5%鞣酸或25%氯化钡溶液，即生成沉淀。
干燥失重
取本品，在100°C干燥4小时，减失重量不得过5.0%（通则0831）。
微生物限度
取本品，照非无菌产品微生物限度检查：微生物计数法（通则1105）和控制菌检查法（通则1106）检查，1g供试品中需氧菌总数不得过5×103cfu霉菌和酵母菌总数不得过103cfu不得检出大肠埃希菌，10g供试品中不得检出沙门菌。
照紫外-可见分光光度法（通则0401）测定。
盐酸溶液
取1mol/L盐酸溶液65mL，加水至1000mL。
供试品溶液
取本品适量，精密称定，加盐酸溶液溶解并定量稀释制成每1mL中约含0.2~0.4单位的溶液。
对照品溶液
取酪氨酸对照品适量，精密称定，加盐酸溶液溶解并定量稀释制成每1mL中含0.5mg的溶液。
测定法
取试管6支，其中3支各精密加入对照品溶液1mL，另3支各精密加入供试品溶液1mL，置37°C±0.5°C水浴中，保温5分钟，精密加入预热至37°C±0.5°C的血红蛋白试液5mL，摇匀，并准确计时，在37°C±0.5°C水浴中反应10分钟，立即精密加入5%三氯醋酸溶液5mL，摇匀，滤过，取续滤液备用。另取试管2支，各精密加入血红蛋白试液5mL，置37°C±0.5°C水浴中保温10分钟，再精密加入5%三氯醋酸溶液5mL，其中1支加供试品溶液1mL，另1支加盐酸溶液1mL，摇匀，滤过，取续滤液，分别作为供试品与对照品的空白对照，在275nm的波长处测定吸光度，算出平均值和按下式计算。
每1g含胃蛋白酶的量（单位）＝
式中，为对照品的平均吸光度。
为供试品的平均吸光度。
Ws为每1mL对照品溶液中含酪氨酸的量，μg；
W为供试品取样量，g；
n为供试品稀释倍数。
在上述条件下，每分钟能催化水解血红蛋白生成1µmol酪氨酸的酶量，为一个蛋白酶活力的单位。
助消化药。
密封，在阴凉干燥处保存。
1、胃蛋白酶片。
2、胃蛋白酶颗粒。
3、含糖胃蛋白酶。